На главную страницу первого семестра

Изображение области связывания метионина с
Метионил-тРНК синтетазой

  • В центре — молекула метионина. Раскрашенные атомы вокруг неё — атомы, находящиеся на расстоянии меньшем 3,5 Å. Синим выделены аминокислоты, которым они принадлежат. Одинокий красный шарик — кислород воды (впрочем он вряд ли обуславливает связывание метионина).
  • Сначала я показал белок в остовной модели, затем выделил все атомы, находящиеся в 3,5 Å от метионина. Затем создал файл, содержащий их описание и выбрал из него аминокислотные остатки, содержащие атомы. Их показал в проволочной модели и синим цветом.

План генноинженерного эксперимента

  • Продолжая работу, я выбрал аминокислоиные остатки, имеющие атомы, которые могут образовывать водородную связь с метионином. Это оказались Asp52 и Leu13.
  • В случае замены аспарагиновой кислоты на, к примеру, глицин способность связывания белка с метионином, возможно, будет потеряна (боковая цепь остатка этой аминокислоты не может образовать водородную связь (к тому же она просто окажется слишком далеко от метионина ).
  • А замена лейцина на валин не повлияет на способность связывания с метионином (так как лейцин взаимодействует за счёт своего атома кислорода, не входящего в состав боковой цепиь (теоретически на место лейцина можно было подставить остаток любой аминокислоты, но слишком отличающаяся боковая цепь может повлиять на положение самого аминокислотного остатка (а боковые цепи валина и лейцина отличаются лишь на одну -CH2-))).

Взаимодействие со вторым лигандом

  • Хотелось бы сказать пару слов о втором лиганде — ионе цинка. Он образует четыре координационные связи с атомами серы четырёх остатков цистеина.Возможно, что функция этой структуры (она находится на конце своеобразной "клешни")- обеспечение точного взаимодействия с тРНК.
  • Атомы серы и цинка показаны в натуральную величину, молекулы цистеина в более толстой проволочной модели, остальные аминокислотные остатки — в более тонкой.
© Фадеев Андрей, 2004